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活性位点

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在生物学和生物化学中,活性位点(英语:Active site),又称活化位置,是指一个酵素中具有催化能力与结合的部位。其结构与化学性质可供受质辨识,并与受质结合。活化位置通常是酵素表面上一个类似口袋的区域,内部含有可与特定受质发生反应的残基

在化学催化中,活性位点可以指酸碱位点、氧化还原位点或金属位点。[1]

结合

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大部分酵素只会有一个活性位点,只对应一种受质。酵素的变性作用,通常是因为高温或者是极端的pH值,造成酵素活性位点形状的改变。

以下有两种酵素结合的假说

酵素锁钥假说

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由Emil Fischer提出的,他的假设是说酵素的活性位点和受质可以很完美的结合,当两者结合,受质的修饰就开始了。

诱导契合假说

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由Daniel Koshland提出的,它是锁钥理论的延伸,但它主张活性位点和受质不会完美结合,且活性位点是可以形状改变到和受质完美结合的状态;当受质接上后,诱导形状改变,当受质离开后,酵素回到它原本的样子。

化学性质

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受质和酵素结合,透过氢键、疏水交互作用或两者都有。活性位点上的残基作为质子或其他受质化学基团的接受者或提供者,进而降低反应活化能,加快反应速率。当酵素和受质间的作用完后,产物在活性位点会相当的不稳定,进而离开酵素。

辅因子

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酵素会运用辅因子来帮忙与受质的结合;辅酶也是辅因子的一种,在受质和酵素发生化学反应时,就会离开。例如:金属物质。

抑制剂

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抑制剂会阻扰受质和酵素的交互作用,进而降低反应速率。抑制剂有几种不同的种类,分别有可逆和不可逆、竞争和非竞争;竞争型,一种和受质很像的物质,会和受质竞争酵素;非竞争型,一种会结合在非活性位点的物质,会影响受质和酵素的结合率。

例子 和活性位点结合? 降低反应速率?
竞争可逆型 HIV蛋白酶抑制剂
非竞争可逆型 重金属 不会
不可逆型 氰化物

药物的发展

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辨认活性位点,在药学上很重要;借由辨认出活性位点,设计出受质(药物),可以阻断它和受质结合;其中一个重要的因子在药物设计,是抑制剂和酵素结合的强度。 例如AIDS

异位结合位

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异位结合位顾名思义和活性位点是不同的位置在酵素上,异位修饰通常发生在超过一个次单元的蛋白质,也常常参与代谢反应。

参见

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参考文献

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  1. ^ Alberts, B (2010). Essential Cell Biology. Garland Science. p. 91.
  2. ^ Campbell, P (2006). Biochemistry Illustrated. Elsevier. pp. 83–85.
  3. ^ Kool ET (1984). "Active site tightness and substrate fit in DNA replication". Annual Review of Biochemistry 71: 191–219. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135453.
  4. ^ a b Sullivan SM (2008). "Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105: 13829–13834. doi:10.1073/pnas.0805364105.
  5. ^ a b Schechter I (2005). "Mapping of the active site of proteases in the 1960s and rational design of inhibitors/drugs in the 1990s". Current Protein and Peptide Science 6: 501–512. doi:10.2174/138920305774933286.
  6. ^ a b c DeDecker BS (2000). "Allosteric drugs: thinking outside the active-site box". Chemistry and Biology 7: 103–107. doi:10.1016/S1074-5521(00)00115-0.
  7. ^ Zuercher M (2008). "Structure-Based Drug Design: Exploring the Proper Filling of Apolar Pockets at Enzyme Active Sites". Journal of Organic Chemistry 73: 4345–4361. doi:10.1021/jo800527n.
  8. ^ Powers R (2006). "Comparison of protein active site structures for functional annotation of proteins and drug design". Proteins - Structure, Function and Bioinformatics 65: 124–135. doi:10.1002/prot.21092.
  1. ^ Vogt, C., & Weckhuysen, B. M. (2022). The concept of active site in heterogeneous catalysis. Nature Reviews Chemistry, 6(2), 89–111. doi:10.1038/s41570-021-00340-y