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輔基

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輔基(英語:prosthetic group)是非氨基酸成分,是異源蛋白質(heteroprotein)或複合蛋白質的一部分,與脫輔基蛋白(apoprotein)緊密連接。

不要與透過非共價結合非蛋白質(非氨基酸)與脫輔基酶(全蛋白,holoprotein,或異源蛋白質)結合的共底物混淆。

這是蛋白質生物活性所需的複合蛋白質的一個組成部分。[1]輔基可以是有機的(例如維生素RNA磷酸鹽脂質)或無機的(例如金屬離子、或金属配位化合物。而铜(Ⅱ)是铜蓝蛋白的辅基)。輔基與蛋白質緊密結合,甚至可以透過共價鍵連接。它們通常在催化中發揮重要作用。沒有輔基的蛋白質稱為脫輔基蛋白(apoprotein),而具有輔基的蛋白質稱為全蛋白。非共價結合的輔因子通常無法從全蛋白中去除,同時又不破壞蛋白質的天然狀態。因此,「輔基」是一個非常廣泛的術語,其主要強調的是它與脱辅蛋白质的緊密結合。它定義了一種結構性的屬性,與定義了一種功能性的屬性的「輔酶」一詞形成對比。

輔基是輔因子的子集。鬆散結合的金屬離子和輔酶仍是輔因子,但通常不稱為輔基。[2][3][4]中,輔基參與催化機制並且是活性所必需的。其他輔基具有結構特性。糖蛋白脂蛋白中的脂質部分或核醣體中的RNA就是這種情況。它們可能非常大,例如代表蛋白聚糖蛋白質的主要部分。

血红蛋白中的血基質基團是一個輔基。有機輔基的其他實例是維生素衍生物:硫胺素焦磷酸磷酸吡哆醛生物素。由於輔基通常是維生素或由維生素製成,這就是人類飲食中需要維生素的原因之一。無機輔基通常是過渡金屬離子,例如(在血基質基團中,例如在细胞色素c氧化酶血紅蛋白中)、(例如在碳酸酐酶中)、(例如在呼吸鏈的複合物IV中)和(例如在硝酸盐还原酶中)。

輔基列表

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下表列出了一些最常見的輔基。

輔基 功能 分佈
黄素单核苷酸(FMN) [5] 氧化还原反应 細菌古菌真核生物
黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) [5] 氧化还原反应 細菌古菌真核生物
吡咯并喹啉醌(PQQ) [6] 氧化还原反应 細菌
磷酸吡哆醛(PLP) [7] 转氨基作用, 脱羧反应脫氨作用 細菌古菌真核生物
生物素(Biotin) [8] 羧化作用 細菌古菌真核生物
甲钴胺 [9] 甲基化异构化反应 細菌古菌真核生物
硫胺素焦磷酸(TPP) [10] Transfer of 2-carbon groups, α cleavage 細菌古菌真核生物
血基質(Heme) [11] 結合和氧化还原反应 細菌古菌真核生物
Molybdopterin [12][13] 氧合反应 細菌古菌真核生物
硫辛酸 [14] 氧化还原反应 細菌古菌真核生物
Cofactor F430 產甲烷作用 古菌

參考

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  1. ^ de Bolster, M.W.G. Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups. International Union of Pure and Applied Chemistry. 1997 [2007-10-30]. (原始内容存档于2012-11-28). 
  2. ^ Metzler DE (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego.
  3. ^ Nelson DL and Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3rd edition, Worth Publishers, New York
  4. ^ Campbell MK and Farrell SO (2009) Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California
  5. ^ 5.0 5.1 Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. Curr Opin Chem Biol. 2007, 11 (2): 195–202. PMID 17275397. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010. 
  6. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O. A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases. Nature. 1979, 280 (5725): 843–4. Bibcode:1979Natur.280..843S. PMID 471057. S2CID 3094647. doi:10.1038/280843a0.  PMID 471057
  7. ^ Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. Annu. Rev. Biochem. 2004, 73: 383–415. PMID 15189147. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. 
  8. ^ Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. Curr. Protein Pept. Sci. 2003, 4 (3): 217–29. PMID 12769720. doi:10.2174/1389203033487199. 
  9. ^ Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem. 2003, 72: 209–47. PMID 14527323. S2CID 37393683. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. 
  10. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. Cell. Mol. Life Sci. 2007, 64 (7–8): 892–905. PMC 11136255可免费查阅. PMID 17429582. S2CID 20415735. doi:10.1007/s00018-007-6423-5. 
  11. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. Curr. Med. Chem. 2004, 11 (8): 981–6. PMID 15078160. doi:10.2174/0929867043455521. 
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  13. ^ Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. Biochim. Biophys. Acta. 2006, 1763 (7): 621–35. PMID 16784786. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. 
  14. ^ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease. Free Radic. Biol. Med. 1998, 24 (6): 1023–39. PMID 9607614. doi:10.1016/S0891-5849(97)00371-7. 

外部鏈接

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